Biochemia egzamin d, Biochemia

[ Pobierz całość w formacie PDF ]

UKŁAD: jednorodny i jednoskładnikowy- sub w pierwszym stanie skupienia; niejednorodny i jednoskładnikowy sub w różnych stanach skupienia; jednorodny i wieloskładnikowy- roztwór, mieszanina jednorodna; niejednorodny i wieloskładnikowy- gruboziarnisty i koloidalny (mieszaniny niejednorodne). Uk gruboziarnisty- rozmiar cząst x>500nm (dym, mgła) Uk koloidalny- rozm cząst 1nm<x<500nm (liofilowe, liofobowe). Substancje ulegają: 1)zjawiskom fizycznym- proces gdy sub zmienia tylko jedną lub kilka właściwości fizycznych ale rodzaj sub się nie zmienai. 2)przemianom chem- z 1 lub kilku sub powstają inne o odmiennych właściwościach fiz.

PODZIAŁ REAKCJI: 1)ze względu na szybkość reakcji a)szybkie- natychmiast zachodzą (zobojętnianie, strącanie osadów) b)powolne- da się zmierzyć ich szybkość, można je przyśpieszyć lub spowolnić. Czynniki wpływające na szybkość reakcji: -tem; stężenie substratów; obecność innych sub (katalizatory-dodatnie, inhibitory- ujemne); ciśnienie (gdy reagenty są gazami); rodzaj reagentów. 2)ze względu na liczbę reagentów: a)reakcja syntezy b)r analizy c)r wymiany 3)ze względu na efekt energetyczny: a)r endoenergetyczna- niezbędne dostarczanie energii b)r egzoenergetyczna- energia jest wydzielana i oddawana do otoczenia. ZWIĄZKI ORGANICZNE: zbudowane są z: C, H, N, O, S. przyczyny istnienia dużej ilości połączeń organicznych: 1)nieograniczone możliwości łączenia at C pomiędzy sobą w różne łańcuchy 2)inne At mogą być usytuowane w różny sposób w stosunku do At C i siebie. IZOMERIA: 1) strukturalna- różna kolejność powiązania albo różnymi rodzajami powiązań tych samych elementów bud w cząst 2)konfiguracyjna (charakterystyczna podwójne wiązanie)- różna bud przestrzenna cząst (trójwymiarowa). ENANCJOMERY: mają takie same temp wrzenia, topnienia i rozpuszczalność. Skręcają płaszczyznę światła spolaryzowanego o pewien kąt w przeciwne strony. Cząsteczka zbudowana asymetrycznie powoduje skręcenie płaszczyzn polaryzacji, czyli jest optycznie czynna. 3)iz. konformacyjna –wszystkie postaci danej czasteczki, które można przeprowadzić wzajemnie w siebie w wyniku swobodnej rotacji wokół pojedynczego wiązania bez jego zerwania.

Nazwa KLASY ZWIĄZKU ORG; Grupa funkcyjna; nazwa grupy funkcyjnej Alkohole i Fenole; -OH; hydroksylowa. Aldehydy; -C=O-H; aldehydowa. Ketony; =C=O; ketonowa. Kwasy karboksylowa; -C=O-OH; karboksylowa. Związki nitrowe; -NO2; nitrowa. Aminy; -NH2; aminowa. Amidy kwasów; -C=O-NH2. Wielofunkcyjne pochodne węglowodorów- zw które zawierają co najmniej 2 różne grupy funkcyjne 1)hydroksykwasy (grupa karboksylowa i gr hydroksylowa np. kw mlekowy, salicylowy) 2)cukry aldehydowa i hydroksylowa (glukoza) lub ketonowa i hydroksylowa. 3)aminokwasy i białka- karboksylowa i aminowa np. glicyna.

 

AMINOKWASY- są ważne jako materiał budulcowy białek połączonych wiązaniami peptydowymi. Niektóre aminokwasy stanowią produkty wyjściowe do biosyntezy ważnych hormonów (z tyrozyny powstaje tyroksyna i adrenalina).

PODZIAŁ: Liczbę gr. Aminowych i karboksylowych 1)Am. obojętne (po 1 grupie aminowej i karbo) 2)Am. kwasowe (przeważają grupy karbo np. kw. glutaminowy) 3)zasadowe (przeważają grupy aminowe np.lizyna, arginina). Budowę rodnika: 1)łańcuchowe: A)o łańcuchu prostym (alanina, lizyna, kwas glutaminowy) B)o łańcuchu rozgałęzionym (walina, leucyna, izoleucyna) 2)pierścieniowe (fenyloalamina, tyrozyna, tryptofan). Skład pierwiastkowy: 1)zawierające w budowie C,H,O,N-wiekszośc aminokw. 2)zawierające C,H,O,N i S (cystyna, cysteina, metionina) Pochodzenie(genezę): 1)endogenne (które organizm potrafi sam wyprodukować np. glicyna, alanina, cysteina) 2)egzogenne (poch. z zew. przyjęte z pokarmem, np. fenyloalanina, metionina, lizyna, leucyna, walina, tryptofan). Są używane do budowy białek komórek. Ulegają wielu przemianom biochemicznym. W nadmiarze wykorzystywane są jako materiał energetyczny po uprzednim pozbawieniu ich grupy aminowej. AM Łańcuchowe obojętne: Glicyna. Alanina, Walina, Leucyna; Izoleucyna Hydroksyaminokwasy łańcuchowe: Seryna, Treonina Am siarkowe Cysteina; Cystyna Am aromatyczne i heterocykliczne: Fenyloalanina,Tyrozyna; Tryptofan; Prolina; Am zasadowe Lizyna; Argonina, Histydyna; Am kwaśne i ich amidy: Kw asparaginowy; Asparagina (Asn); Kw glutaminowy (Glu); Glutamina (Gln)

 

METABOLIZM- przemiany zachodzące w org żywych. PODZIAŁ: 1)anabolizm- r syntezy złożonych zw org ze zw prostych; wymaga dostarczenia energii (z rozpadu ATP) rezultatem tego jest gromadzenie energii i wytworzenie związków wchodzących w skład komórek oraz wzrost organizmu np. biosynteza białek, glukozy, glikogenu. 2)katabolizm- to r analizy złożonych zw chem na związki prostsze, zawierające mniejszy zapas energi niż sub tych r. W czasie tego procesu wyzwala się energia która jest kumulowana w uniwersalnej formie nośników energii (ATP). Organizmy żywe potrzebuja dopływu energii do spełnienia 3 podst celów: 1)wykonanie pracy mięśni w czasie ich skurczu i innych ruchów komórek. 2)aktywny transport cząsr jonów 3)syntezy makro cząst i innych biocząst z prostych prekursorów.   Przemiany aminokwasów: 1)deaminacja i aminacja- odłączenie i przyłączenie grupy aminowej W czasie deaminacji wydziela się produkt poboczny- amoniak i odpowiednie kwasy (przemiany zw azotowych w bezazotowe). Rodzaje deaminacji: A)oksydacyjna kw pirogronowy zajmuje centralne miejsce w szlakach metabolicznych. B)nieoksydacyjna w wyniku procesu deaminacji alaniny powstaje kw pirogronowy- zw zajmujący centralne miejsce w szlakach metabolicznych. 2)transaminacja- przeniesienie grupy aminowej NH2 z aminokwasów na inne związki – oksokwasy (przy udziale enzymów) 3)dekarboksylacja i karboksylacja- odłączenie i przyłączenie grupy karboksylowej.

 

Podział AM ze względu na charakter kataboliczny: 1)zbędne-ulegaja degradacji na drodze transaminacji i deanimacji. 2)glikogenne /cukrotwórcze/- po odłączeniu grupy aminowej wchodzą w metabolizm cukrów np.alanina. 3)ketogenne /tłuszczotwórcze/- po odłaczeniu grupy aminowej mogą być przekształcone w tłuszcz np. leucyna. Punkt izoelektryczny: wartość pH przy którym Am w polu elektrycznym nie wędrują do żadnej z elektrod. Przy dodawaniu jonów wodorowych (kwasu) do roztworu aminokwasu znajdującego się w punkcie izoelektrycznym: 1)grupa aminowa przyjmuje protony, powstaje NH3+ 2)Gru[pa karboksylowa jest w postaci niezdysocjowanej. W tej postaci Am wędruje w polu elektrycznym do katody, podobnie jak kationy. Przy dodawaniu jonów wodorotlenowych OH (z zasady) do roztworu am znajdującego się w punkcie izoelektrycznym 1)ulega dysocjacji proton (jon H+) z grupy karboksylowej. 2)grupa aminowa zostaje w postaci NH2. Am w punkcie izoelektrycznym zachowuje się podobnie jak sub amfoteryczna ponieważ reaguje zarówno z kwasem jak i zasadą. Zjawisko izomerii optycznej w Am: aminokwasy naturalne a zwłaszcza te które wchodzą w skład białek (z wyjątkiem glicyny) zawierają wegiel asymetryczny i dlatego są optycznie czynne. Każdy Am z wyjątkiem glicyny może mieć takie odmiany izomeryczne, różniące się rozmieszczeniem w przestrzeni 4 podstawników. Projekcja Fishera: Jeżeli asymetryczny At Co najwyższym lokancie (nr) ma konfigurację: 1)zgodna z konfiguracją aldehydu D-glicerynowego to enancjomer zaliczany jest do szeregu konfiguracyjnego D. 2) zgodną z konfiguracją aldehydu L-glicerynowego do szeregu L. Kierunek skręcania płaszczyzn polaryzacji światła (+) w prawo lub w lewo (-) jest wyznaczane eksperymentalnie i nie może być kojarzone z przymieżalnością do szeregu konfiguracyjnego D lub L. Charakterystyczna własność: 1) tylko jeden z enancjomerów każdego am wystepuje w białkach roślinnych i zwierzęcych 2)konfiguracja tego enancjomeru jest taka sama dla wszystkich Am. zatem białko po hydrolizie daje zawsze alfa aminokwasu odmiany L. 3)nie udało się do tej pory udowodnić dlaczego org żywe budują tylko cząsteczki L-aminokwasów. Uczestniczące w procesie biologicznym enancjomery tych samej sub mogą oddziaływać z tym samym reagentem w sposób zróżnicowany: 1)aktywność hormonu (-) adrenaliny jest znacznie większa od reaktywności jej enancjomeru. 2) lewoskrętny enancjomer karwonu nadaje charakterystyczny zapach mięcie ogrodowej, prawoskrętny jest natomiast składnikiem olejku kminkowego. 3)glukoza (+) odgrywa istotną rolę w metabolizmie org żywych natomiast glukoza (-) ani nie bierze udziału w metabolizmie żywch komórek ani nie ulega fermentacji pod wpływem drożdży.

 

BIAŁKA: są produktami kondensacji wielu Am. zbudowane są z łańcuchów peptydowych w którym do co trzeciego At jest przyłączony łańcuch boczny. Grupa protoestetyczna- jest ściśle powiązana ze specyficzną, biologiczną funkcja białka np. grupą protoestetyczną hemoglobiny jest Hem. Struktury białek:

PIERWSZORZĘDOWA: określa skład aminokwasowi i ich porządek (kolejność, sekwencja). Am są ze soba powiązane w sposób przypadkowy, ich kolejność jest specyficzna i charakterystyczna dla określonego białka. Taka uporządkowana kolejność nazywana jest sekwencją Am w białku (H2N-) Tyr-Tre-Wal-Asp-Leu-Gli-Gli-Cys-His (-COOH). Ta charakterystyczna dla określonego białka sekwencja łańcuchów bocznych nadaje im właściwości. WPŁYW ŁAŃCUCHÓW BOCZNYCH na właściwości białek: 1)dzięki kwasowości lub zasadowości 2)przez inne właściwości chemiczne 3)przez wielkość 4)kształt. DRUGORZĘDOWA: określa w jaki sposób utworzone łańcuchy są ułożone w przestrzeni- formy przestrzenne (spirale, arkusze) utworzone za pomocą wiązań wodorowych łączących różne łańcuchy lub różne części tego samego łańcucha. Określa wzajemne, przestrzenne ułożenie Am w łańcuchu białka o określonej sekwencji. Najtrwalsze struktury łańcucha białkowego muszą zawierać max liczbę wiązań wodorowych między grupami karboksylowymi –C=O i grupami –N-H występującymi w wiązaniu peptydowym. DWIE STRUKTURY: 1)BETA- w przypadku białek z grupy skleroproteidów (fibrylarne) trwała struktura osiągana jest dzięki oddziaływaniom wodorowym między dwoma łańcuchami białkowymi biegnącymi równolegle do siebie. Pofałdowania powstaja w wyniku ściągnięcia łańcuchów peptydowych przez co zmienia się geometria wiązania peptydowego płaskiego. Ściągnięte łańcuchy stwarzają miejsce dla małych łańcuchów bocznych, sąsiednie łańcuchy są rozwinięte w przeciwnych kierunkach. 2)ALFA- struktura pofałdowana jest korzystna dla białek w których łańcuchy boczne są małe. Gdy są bardzo duże wówczas najlepsze rozmieszczenie zapewnia struktura w której każdy łańcuch jest zwinięty i tworzy heliks. Każdy heliks może być sam skręcony w super heliks. Struktura heliksu odgrywa kluczową rolę w konstrukcji białek spotykanych w przyrodzie, ale tym zajmuje się struktura trzeciorzędowa.

TRZECIORZĘDOWA- określa najbardziej korzystne uporządkowanie przestrzenne poszczególnych części białka z punktem widzenia energetycznego. Określa sposób w jaki układają się i fałdują w przestrzeni łańcuchy białkowe o określonej strukturze drugorzędowej. Zwoje i fałdy jakie tutaj się obserwuje są utrzymane przez wiązania: 1)oddziaływania elektrostatyczne. 2)wiązania wodorowe 3)mostki siarczkowe 4)siły Van der Wallsa- oddziaływań pomiędzy łańcuchami hydrofobowymi. 5)prolina- Am z grupą aminową umieszczoną w pierścieniu.

CZWARTORZĘDOWA-  określa sposób przestrzennego powiązania kilku makro cząst w jedną złożoną strukturę białka. Określa wystepowanie niektórych białek w postaci agregatorów kilku podobnych lub nawet identycznych podjednostek o charakterze białkowym. Hemoglobina- 4 pofałdowane łańcuchy hemoglobiny są do siebie dopasowane i tworzą kulistą cząsteczkę. SPOSOBY NISZCZENIA STRUKTUR: 1) koagulacja- proces wytrącania się osadu, łączenie się cząst białek w większe zespoły. 2)peptyzacja- proces odwrotny do koagulacji. 3)denaturacja- koagulacja nieodwracalna. Denaturację powoduja: wysokie temp, stężone kwasy i zasady, alkohole, sole metali ciężkich. Zdenaturyzowane białko ma zniszczona struktury: drugą, trzecio, i czwartorzędową, zatem traci swoją czynność biologiczną.

 

WĘGLOWODANY: (sacharydy, cukry, cukrowce)- związki org o ogólnym wzorze Cx(H2O)y. Powstają w bardzo złożonym procesie fotosyntezy w obecności światła i chlorofilu w zielonych częściach roślin i są magazynowane w korzeniach, łodygach, nasionach. Glukoza- jest pierwotnym materiałem który kom roślin wykorzystują pośrednio lub bezpośrednio do syntezy wszystkich składników organicznych a te z kolei są podstawą życia zwierząt i organizmów zdolnych do fotosyntezy. CUKRY: rozpowszechnione w przyrodzie ożywionej jako: 1)materiał budulcowy zapasowy 2)źródło energii 3)intermediaty w szlakach metabolicznych. Cukry jako surowiec do produkcji: żywności, leków, tkanin, papieru, włókien sztucznych, materiałów wybuchowych. Podział cukrów: 1)PROSTE (nie hydrolizują) A)o różnych grupach funkcyjnych (aldozy, ketozy) B)o różnej licznie At C (triozy, tetrozy, pentozy, heksozy) 2)ZŁOŻONE (hydrolizują) A)produktami hydrolizy jest kilka cząsteczek cukrów prostych- Disacharydy a)różna liczba cząsteczek cukrów po hydrolizie (di- tri- i tetrasacharydy) B)produktami hydrolizy jest wiele cząst cukrów prostych- polisacharydy. POLISACHARYDY: (C6H10O5)n 1)amylaza- ma wiązania alfa 1,4 glikozydowe 2)amylopektyna- ma wiązania alfa 1,6 glikozydowe i 1,4 glikozydowe.

 

ENZYMY: są katalizatorami, gdyż mają właściwości przyspieszania reakcji chemicznych, same jednak nie ulegają przemianom. Należą do grupy białek : 1)prostych (białkowe) niektóre hydrolazy i izomerazy 2)złożone (z części niebiałkowej i białkowej) pozostałe enzymy. ENZYM ZŁOŻONY 1)Grupa prostetyczna- część niebiałkowa trwale przyłączona do apoenzymu. 2)Koenzym- część niebiałkowa, nietrwałe przyłączenie do apoenzymu. OPIS REAKCJI CHEMICZNEJ (biochemicznej) 1)mechanizm reakcji- jakie cząsteczki reagują ze sobą w jaki sposób, jakie wiązania tworzą się, rozrywają, jakie powstają produkty 2)stechiometria reakcji- jak ilościowo reagują ze sobą substraty, ile substratów potrzeba do powstania r. 3)rzędowość reakcji- opisuje zależność szybkości reakcji od stężenia substratu. TEORIA KOMPLEKSU AKTYWNEGO (stanu przejściowego) 1)jest uzupełnieniem teorii zdarzeń. TEORIA ZDARZEŃ- aby mogła zajść reakcja substraty muszą się dostatecznie zbliżyć do siebie z dostateczną energią kinetyczną. Bezpośredni kontakt między nimi powoduje gwałtowne zwiększenie energii potencjalnej układu, co powoduje deformowanie i zrywanie wiązań, po czym dochodzi do tworzenia nowych (powstaje produkt) 2)uzupełnienie teorii precyzyjnej, wyjaśnia istotę energii aktywacji. 3)zajmuje się przebiegiem aktu elementarnego. DZIAŁANIE KATALIZATORÓW: polega na obniżeniu energii aktywacji na skutek zmiany mechanizmu reakcji. 1)rakcja chemiczna bez katalizatora: -przebiega tylko w pierwszym etapie. Aby reakcja chemiczna miała miejsce energia kinetyczna substratów musi być większa od energii aktywacji 2)reakcja chemiczna z katalizatorem: I Etap- drobiny katalizatora reagują z jendym substratem przy czym energia aktywacji tego typu jest znacznie niższa niż dla reakcji chemicznych bez katalizatora. II Etap- cząsteczka, która powstała w I Etapie reakcji wymiany z drugim substratem daje nam ostateczny produkt i uwalnia katalizator. Energia aktywacji tego etapu jest również mniejsza jak dla reakcji chemicznej bez katalizatora.

Wpływ KATALIZATORA na szybkość reakcji: Obniżenie energii aktywacji zwiększa liczbę cząsteczek aktywnych, a więc i liczbę zdarzeń efektywnych w układzie, w danej temp, co zwiększa szybkość reakcji. Reakcja katalizowana przez cząsteczkę enzymu: 1)zetknięcie cząsteczki substratu „S” z powierzchnią cząsteczki enzymu „E”. 2)Oddziaływanie substratu z enzymem prowadzące do powstania wzbudzonej formy kompleksu „E”-„S”. 3)przekształcenie kompleksu „E”-„S” w kompleks ”E”-„P” i jego rozpad na cząsteczkę produktu i enzymu. RÓWNANIE MICHAELISA- opisuje szybkość katalizowanych przez enzymy reakcji V=Vmax*[S]/[S]+KM V-prędkość katalizowanej reakcji; Vmax- prędkość max jaką można byłoby osiągnąć w warunkach optymalnych; [S]- stężenie substratu; KM- tzw stała Michaelisa, która jest równa takiej samej wartiości stężenia substratów, przy którym prędkość reakcji jest równa połowie max. Gdy stała Michaelisa jest mniejsza tzn że enzym jest aktywniejszy. CZYNNIKI WPŁYWAJĄCE NA AKTYWNOŚĆ ENZYMÓW: 1)temp- dal większości enzymów 37-40C, następuje wzrost szybkości reakcji a optimum termiczne 38C 2)pH- enzymy wykazują poważne różnice. 3)obecność innych substratów a)aktywatory- sub wspomagające działanie enzymów. b)inhibitory- hamują działanie enzymów, blokują centrum aktywne. Kompetencyjne- podobne chemicznie i fizycznie do substratu; Niekompetencyjne- nie podobne ani fizycznie ani chemicznie do substratu. KLASYFIKACJA ENZYMÓW: 1)oksydoreduktazy –utlenianie i redukcja elektronów, których źródłem jest najczęściej wodór. 2)transferazy –przenoszenie grup chem np. grupy NH2 i reszty fosf.. 3)hydrolazy –rozerwanie wiązań za pomocą wody (amylaza, lipaza). 4)Liazy - rozerwanie wiązań za bez udziału wody, zwykle tworzy się wiązanie podwójne np. dekarboksylaza kw. piro. 5)Izomerazy –izomeracja np. aldozy w ketozę. 6)Ligazy- katalizuja reakcje syntezy. ZNACZENIE ENZYMÓW W MEDYCYNIE:diagnostyka 1)oznaczenie aktywności niektórych enzymów w osoczu i innych płynach biologicznych oraz tkankowych np. aktywności enzymów wskaźnikowych (markery). 2)wykorzystanie enzymów do oznaczenia niektórych związków biologicznych np. glukozy, mocznika. KLASYFIKACJA ENZYMÓW UŻYWANYCH RUTYNOWO W DIAGNOSTYCE: 1) OKSYDOREDUKTAZY a)dehydrogenaza mleczanowa (LDH) (LD). Enzym cytoplazmatyczny, wystepuje we wszystkich komórkach.  Największą zawartość tego enzymu wykazują: mózg, erytrocyty, mięsień sercowy, leukocyty, płytki krwi, nerki, wątroba, płuca, mięśnie szkieletowe. Wyróżnia się 5 enzymów od LDH1 do LDH5. Zbudowany jest z dwóch rodzajów łańcuchów :  I- typ H (sercowy)- charakterystyczny dla narządów o nasilonej przemianie tlenowej. II- typ M (mięśniowy)- charakterystyczny dla narządów mających mniejsze zapotrzebowanie na tlen. b)dehydrogenaza glukozo-6-fosforanowa (G-6-PDH) (G6PD GPD) 2)TRANSFERAZY- a)aminotransferaza asparaginowa (GOT, AspAT- dużo sercu, wątrobie, mięśniu szkieletowym) (AST) b)aminotransferaza alaninowa (GPT ALAT- w wątrobie) (ALT). Wzrost obu aktywności powoduje choroby wątroby. c)kinaza kreatynowa (CPK) (CK)Enzym cytoplazmatyczny i mitochondrialny. Wystepuje w mięśniach szkieletowych mózgu, sercowym, odbytnicy, pęcherzu żółciowym, okrężnicy, macicy, nerkach. Zbudowany jest z dwóch rodzajów łańcuchów: I- łańcuch M (mięśniowy) II- łańcuch B (mózgowy). Znaczenie w diagnostyce zawału sercowego: 1)wczesne godziny, znaczny wzrost całkowitej aktywności CK i formy CK-MB. 2)znaczny wzrost (CK-MM) w urazach mięśni, dystrofiach, zaburzeniach krążenia. 3)wzrost aktywności CK-BB pojawia się w płynie mózgowo rdzeniowym. d)glutamylotranspeptydaza (GGTP) (GGT) e)acetylotransferaza lecytyna: cholesterol (LCAT)

 

3)HYDROLAZY a)fosfotaza alkaliczna (ALP). Wyróżnia się kilka postaci izomerycznych zależnie od miejsca występowania: wątroba, kostna, jelitowa, łożyskowa, nerkowa, śledzionowa. Uszkodzenie ich podwyższa aktywność tego enzymu. b)fosfataza kwaśna (ACP). Formy izomeryczne w gruczole krokowym, nerkach, wątrobach, erytrocytach, śledzionie, płytkach krwi. Znaczenie diagnostyczne ma izoenzym prostaty- wzrost aktywności wystepuje tylko u 50-80% chorych na raka prostaty. c)Alfa- amylaza (AMY) (AMS). Wystepuje w trzustce, wątrobie i mięśniach. Jest oznaczona w diagnozowaniu chorób trzustki. Do niewielkiego wzrostu aktywności dochodzi w odczynach zapalnych jamy brzusznej (kolka nerkowa, żółciowa, perforacja wrzodu, i niedrożność jelit. Trójglicerydy osocza hamują jej aktywność. d)lipaza trójglicerydów (LPS,LP) e)cholinosteraza (Che)

 

TŁUSZCZE: nie rozpuszczalne w wodzie, rozpuszczalne w zw org. Są to głównie estry. Cechy charakterystyczne budowy: W skład tłuszczów wchodzą kwasy tłuszczowe zawierające w swojej postaci i cząsteczce parzystą liczbę At C. Łańcuch węglowy Tyc kwasów może być nasycony lub posiadać jedno lub więcej wiązań podwójnych.

 

 

PODZIAŁ LIPIDÓW: 1)proste- estry kwasów tłuszczowych z różnymi alkoholami. A)właściwe estry kwasów tłuszczowych z glicerolem np. triglicerydy. B)woski- estry kwasów tłuszczowych z długołańcuchowymi alkoholami monohydroksylowymi. 2)Złożone- estry kwasów tłuszczowych z glicerolem zawierające dodatkowe grupy np. fosfolipidy, glikolipidy. PREKURSORY I POCHODNE LIPIDÓW: kwasy tłuszczowe, glicerol, inne alkohole, sterole, steroidy.

 

FUNKCJE LIPIDÓW: 1)niezbędne przy produkcji: błon komórkowych, cząsteczek lipidowych krwi, żółci, steroidów, Wit D. 2)regulacja temp ciała, jako warstwa izolacyjna ciała. 3)wykorzystywane przy transporcie i wchłanianiu Wit rozpuszczalnych w tłuszczach 4)jedyne źródło kwasu linolenowego potrzebnego przy wzroście skóry i jej utrzymaniu.

 

RODZAJ TŁUSZCZU; WŁAŚCIWOŚCI; ŹRÓDŁO: 1)Nasycone; ciało stałe w temp pokojowej, wzrost cholesterolu we krwi; zwierzęta, kokos, olej palmowy. 2)Nienasycone; płynne w temp pokojowej; rośliny. 3)Utwardzone; nienasycone, zmienione chemicznie w nienasycone; zwykła margaryna. 4)Wielonienasycone; obniżają cholesterol we krwi; szafran kukurydza, soja, ryba, słonecznik. 5)Jednonasycone; bez efektu na cholesterol we krwi; oliwki, olej z orzechów ziemnych. Gliceryna (glicerol)- alkohol trihydroksylowy. 

 

TABELKA:  KWASY TŁUSZCZOWE; LICZBA AT C W ŁAŃCUCHU; ILOŚĆ WIĄZAŃ PODWÓJNYCH. KWASY NASYCONE (kwas;14;0, palmitynowy16;0, stearynowy;18;0. arachidowy;20;0.) KWASY NIENASYCONE: (kw palamitynooleinowy;16;1. oleinowy;18;1. linolowy;18;2. alfalinolenowy;18;3. arachidonowy;20;4.).

 

NNKT: wpływ budowy na właściowsci fizyczne (stan skupienia): Cząsteczki tłuszczu: 1)smalec zawiera a)kwa...

[ Pobierz całość w formacie PDF ]
  • zanotowane.pl
  • doc.pisz.pl
  • pdf.pisz.pl
  • braseria.xlx.pl

    •